Titulación | Tipo | Curso | Semestre |
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4313794 Bioquímica, Biología Molecular y Biomedicina | OT | 0 | 1 |
Licenciados o graduados en Bioquímica, Biotecnología, Biología, Ciencieças Biomédicas, Genética, Microbiología, Química, Informática, Física, Veteriaria, Farmacia o Medicina.
- El objectivo general del curso es proporcionar una introducción de las diferentes técnicas biofísicas utilizadas en la investigación en Biomedicina. Se espera que el alumno consiga un nivel de conocimientos que le permitan entender la utilidad del conjunto de técnicas y tecnologias biofísicas para el análisis estructural y funcional de macromoléculas (proteínas, lípidos, ácidos nucleicos, azúcares, complejos macromoleculars), de acuerdo con el estado actual de desarrollo de estas técnicas, y su importancia en relación a las aplicaciones biomédicas.
- Uno de los principales objectivos es la formación en el conocimiento necesario para la resolución de estructuras tridimensionales de proteínas y de complejos proteicos por cristalografia de rayos X a través de la luz de sincrotrón. Al finalizar el curso el alumno habrá adquirido el conocimiento de las bases teóricas para la resolución de estructuras atómicas de proteínas, así como los conocimientos prácticos en el laboratorio para la cristalización y resolución de estructuras tridimensionales por difracción de rayos X.
- Al finalizar el módulo el alumno habrá conseguido un sólido conocimiento de los métodos experimentales y teóricos usados actualmente para el estudio de estas propiedades y de su interrelación.
- Interactómica: Bases de las interacciones que les proteínas establecen entre ellas, tanto a nivel binario como massivo.
- Estudio Estructural de proteínas por Resonancia Magnética Nuclear.
- Dinámica estructural.
- Aplicaciones de la radiación de sincrotrón en biomedicina.
- Dispersión dinámica de la luz. (teoría y práctica)
- Caracterización estructural de péptidos y proteínas relacionadas en procesos degenerativos y infección vírica.
- Estructura, dinámica y topología del DNA. Aspectos biomédicos.
- Estudio de complejos macromoleculares y de interacciones entre biomoléculas con técnicas microscópicas.
- Inmunoterapia con fragmentos de anticuerpos: aplicación de las técnicas de CD, FTIR y fluorescencia al diseño de proteínas.
- Estudio de proteínas intrínsecamente desordenadas.
Introducción y curso práctico de preparación de cristales de proteínas.
- Visita a la línea de cristalografía de proteínas del sincrotrón ALBA.
- Curso práctico computacional de resolución de estructuras cristalinas de proteínas.
- La metodologia de trabajo combinará clases presenciales con el trabajo autónomo del estudiante. Se realizaran clases en la sala de ordinadores y también un curso de iniciación en el laboratorio de cristalografia de proteínas. Principalmente se pretende que el curso sea mas práctico que no teórico. También se visitará el sincrotrón ALBA, con una explicación de su uso en la difracción de rayos X para la cristalografia de proteínas.
Nota: se reservarán 15 minutos de una clase dentro del calendario establecido por el centro o por la titulación para que el alumnado rellene las encuestas de evaluación de la actuación del profesorado y de evaluación de la asignatura o módulo.
Título | Horas | ECTS | Resultados de aprendizaje |
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Tipo: Dirigidas | |||
Conocimiento de métodos biofísicos y identificación de las propiedades de las biomoléculas | 70 | 2,8 | 2, 3, 5, 6 |
Tipo: Supervisadas | |||
Procesamiento datos de difracción de rayos X y reconstrucción de estructuras de proteínas por ordenador | 35 | 1,4 | 7, 8, 10 |
Tipo: Autónomas | |||
Aplicación de los conocimientos adquiridos | 35 | 1,4 | 12, 14, 16 |
Comunicación científica | 30 | 1,2 | 13, 15 |
Desarrollar nuevas ideas en la investigación y razonamiento crítico | 52 | 2,08 | 1, 4, 11, 9 |
- La evaluación del módulo se realizará a partir de la asistencia (que es obligatoria), la participación en clase y de un breve examen que se realizarà el último dia sobre los contenidos principales de la asignatura.
- Se considerará "no evaluable" cuando las actividades de evaluación (prueba final y asistencia) no permitan obtener una nota global mínima de 5,0.
Nota final = T* 0,50 + Av* 0,3 + PC* 0,2
T (nota final de teoría)
Av (nota evaluación continuada)
PC (nota participación en clase)
Importante: Si se detecta plagio en alguno de trabajos entregados podrá comportar que el alumno suspenda el módulo entero.
Existe la posibilidad de realizar una pueba de recuperación una vez finalizado el módulo
Para participar en la recuperación, el alumnado debe haber estado previamente evaluado en un conjunto de actividades el peso de las cuales equivalga a un mínimo de dos terceras partes de la calificación total de la asignatura o módulo. Portanto, el alumnado obtendrá la calificación de "No Avaluable" cuando las actividades de evaluación realizadas tengan una ponderación inferior al 67% en la calificación final".
Título | Peso | Horas | ECTS | Resultados de aprendizaje |
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Evaluación continuada | 30 | 1,12 | 0,04 | 1, 2, 3, 5, 6, 7, 8, 10, 14, 16 |
Realización de una prueba escrita | 50 | 1,88 | 0,07 | 1, 2, 3, 5, 6, 7, 8, 10, 14, 16 |
Seguimiento y participación activa en clase | 20 | 0 | 0 | 4, 12, 13, 11, 9, 15 |
- Cada profesor indicará la bibliografia correspondiente de su parte.
EBook:
Integrative structural biology with hybrid methods / Haruki Nakamura, Gerard Kleywegt, Stephen K. Burley, John L. Markley, editors. Llibre en línia | 2018
Enlaces:
http://www-structmed.cimr.cam.ac.uk/course.html
http://www.xtal.iqfr.csic.es/Cristalografia/index-en.html
UCSF Chimera; VMD; CCP4 interfase package; Coot; Phenix; Pymol.