Biocatálisis
Código: 100764 Créditos ECTS: 6| Titulación | Tipo | Curso |
|---|---|---|
| Biología | OT | 4 |
Contacto
- Nombre:
- Martin Hugo Pereira
- Correo electrónico:
- martin.hugo@uab.cat
Idiomas de los grupos
Puede consultar esta información al final del documento.
Prerrequisitos
No hay prerrequisitos oficiales. De todos modos, parte de los contenidos de las asignaturas de 1º curso y 2º curso son necesarios para poder seguir correctamente la asignatura. En especial, los de las asignaturas siguientes: Estructura y Función de Biomoléculas y Bioseñalización y Metabolismo.
Objetivos y contextualización
Objetivos y contexto.
La asignatura Biocatálisis se centra en el estudio de los enzimas, sus propiedades y aplicaciones. El conocimiento de los enzimas es clave en el marco de la Bioquímica, Biología Molecular y ciencias relacionadas, dado su papel como catalizadores de las reacciones biológicas y de sus aplicaciones en los procesos biotecnológicos. La asignatura analiza los enzimas desde diferentes perspectivas: actividad, cinética, mecanismos y aplicaciones. El objetivo general de la asignatura es proporcionar los fundamentos para el análisis, caracterización y uso de las enzimas desde las perspectivas de la investigación y de la aplicación biotecnológica y biomédica.
Objetivos concretos de la asignatura:
Conocimiento de las características generales, clasificación y métodos de ensayo de la actividad enzimática.
Análisis de la cinética enzimática y determinación y significado de los parámetros cinéticos.
Conocimiento de la inhibición enzimática y sus aplicaciones, especialmente en el campo de los fármacos.
Análisis del centro activo y conocimiento de los métodos de caracterización.
Análisis de los mecanismos enzimáticos y de regulación.
Aplicaciones biomédicas y biotecnológicas de los enzimas.
Utilización de software para estudiar las estructuras de los enzimas y de moléculas moduladoras, así como para estudiar la cinética enzimática.
Competencias
- Actuar con responsabilidad ética y con respeto por los derechos y deberes fundamentales, la diversidad y los valores democráticos.
- Actuar en el ámbito de conocimiento propio evaluando las desigualdades por razón de sexo/género.
- Actuar en el ámbito de conocimiento propio valorando el impacto social, económico y medioambiental.
- Aplicar recursos estadísticos e informáticos en la interpretación de datos
- Capacidad de análisis y síntesis
- Capacidad de organización y planificación.
- Comprender e interpretar los fundamentos físico-químicos de los procesos básicos de los seres vivos.
- Comprender los procesos que determinan el funcionamiento de los seres vivos en cada uno de sus niveles de organización
- Introducir cambios en los métodos y los procesos del ámbito de conocimiento para dar respuestas innovadoras a las necesidades y demandas de la sociedad.
- Obtener información, diseñar experimentos e interpretar los resultados biológicos.
- Que los estudiantes hayan demostrado poseer y comprender conocimientos en un área de estudio que parte de la base de la educación secundaria general, y se suele encontrar a un nivel que, si bien se apoya en libros de texto avanzados, incluye también algunos aspectos que implican conocimientos procedentes de la vanguardia de su campo de estudio.
- Que los estudiantes hayan desarrollado aquellas habilidades de aprendizaje necesarias para emprender estudios posteriores con un alto grado de autonomía.
- Que los estudiantes puedan transmitir información, ideas, problemas y soluciones a un público tanto especializado como no especializado.
- Que los estudiantes sepan aplicar sus conocimientos a su trabajo o vocación de una forma profesional y posean las competencias que suelen demostrarse por medio de la elaboración y defensa de argumentos y la resolución de problemas dentro de su área de estudio.
- Que los estudiantes tengan la capacidad de reunir e interpretar datos relevantes (normalmente dentro de su área de estudio) para emitir juicios que incluyan una reflexión sobre temas relevantes de índole social, científica o ética.
- Realizar pruebas funcionales y determinar, valorar e interpretar parámetros vitales
Resultados de aprendizaje
- Actuar en el ámbito de conocimiento propio evaluando las desigualdades por razón de sexo/género.
- Actuar en el ámbito de conocimiento propio valorando el impacto social, económico y medioambiental.
- Analizar correctamente datos sobre constantes de afinidad y sitios de unión ligando-macromolécula
- Analizar críticamente los principios, valores y procedimientos que rigen el ejercicio de la profesión.
- Analizar una situación e identificar sus puntos de mejora.
- Aplicar recursos estadísticos e informáticos en la interpretación de datos
- Calcular e interpretar los parámetros cinéticos de las reacciones enzimáticas, mediante métodos gráficos y utilizando programas informáticos
- Capacidad de análisis y síntesis
- Capacidad de organización y planificación
- Describir las bases estructurales y los principales mecanismos de catálisis enzimática y su regulación
- Describir los fundamentos físico-químicos de la catálisis enzimática
- Evaluar la idoneidad de los métodos de determinación de actividades enzimáticas y analizar el efecto de las condiciones experimentales de ensayo
- Identificar los principales mecanismos de inhibición enzimática, conocer su significado biológico y calcular e interpretar las correspondientes constantes
- Obtener información sobre la base estructural de los enzimas y sus mecanismos en las principales bases de datos
- Proponer nuevos métodos o soluciones alternativas fundamentadas.
- Que los estudiantes hayan demostrado poseer y comprender conocimientos en un área de estudio que parte de la base de la educación secundaria general, y se suele encontrar a un nivel que, si bien se apoya en libros de texto avanzados, incluye también algunos aspectos que implican conocimientos procedentes de la vanguardia de su campo de estudio.
- Que los estudiantes hayan desarrollado aquellas habilidades de aprendizaje necesarias para emprender estudios posteriores con un alto grado de autonomía.
- Que los estudiantes puedan transmitir información, ideas, problemas y soluciones a un público tanto especializado como no especializado.
- Que los estudiantes sepan aplicar sus conocimientos a su trabajo o vocación de una forma profesional y posean las competencias que suelen demostrarse por medio de la elaboración y defensa de argumentos y la resolución de problemas dentro de su área de estudio.
- Que los estudiantes tengan la capacidad de reunir e interpretar datos relevantes (normalmente dentro de su área de estudio) para emitir juicios que incluyan una reflexión sobre temas relevantes de índole social, científica o ética.
- Utilizar bases de datos de enzimas en relación a la actividad, funciones y aplicaciones
Contenido
Temas teóricos.
Tema 1. Introducción a la biocatálisis.
Concepto de biocatálisis. Mercado y uso de biocatalizadores. Prejuicios en el uso de enzimas. Olas de innovación en biocatálisis. Ventajas y desventajas de los biocatalizadores. Sistemas celulares y enzimáticos: propiedades. Factores a considerar en un proceso de biocatálisis: fuente de biocatalizador y optimización del proceso.
Tema 2. Propiedades, clasificación y nomenclatura de enzimas.
Propiedades generales de las enzimas: Concepto y significado biológico, químico y práctico. Definiciones. Complejo enzima-sustrato. Disminución de la energía de activación. Estado de transición. Cofactores enzimáticos. Nomenclatura y clasificación de enzimas. Bases de datos con información enzimática.
Tema 3. Métodos para determinar la actividad enzimática y obtener enzimas.
Obtención y caracterización de enzimas. Fuentes de obtención. Técnicas para la extracción de enzimas. Purificación de enzimas. Análisis del proceso de purificación. Métodos de determinación de la actividad enzimática. Ensayos directos e indirectos, continuos y discontinuos. Velocidad inicial: concepto, determinación, representación. Unidades de actividad enzimática. Efecto de la concentración enzimática.
Tema 4. Análisis de cinética enzimática.
Cinética enzimática. Reacciones con un sustrato. Efecto de la concentración de sustrato: Ecuación de Michaelis-Menten. Estado preestacionario y estado estacionario: conceptos. Hipótesis de estado estacionario: tratamiento de Briggs-Haldane. Reacciones enzimáticas con más de un complejo intermedio enzima-sustrato. Significado de los parámetros cinéticos kcat, KM y kcat/KM. Determinación de los parámetros cinéticos. Métodos con representaciones lineales: Lineweaver-Burk, Eadie-Hofstee y Hanes-Woolf. Regresión no lineal. Ecuación de Michaelis-Menten para reacciones reversibles: relación de Haldane.
Tema 5. Inhibición de la catálisis enzimática.
Inhibición de la catálisis enzimática: tipos de inhibidores. Inhibidores reversibles: inhibición competitiva, inhibición acometitiva y mixta (incluye inhibición no competitiva). Modelo general. Análisis gráfico de los diferentes tipos de inhibición. Determinación de constantes de inhibición. Concepto de IC50 y su relación con las constantes de inhibición. Inhibición por exceso de sustrato. Inhibidores pseudoirreversibles e inhibidores irreversibles. Marcadores por afinidad. Inhibidores suicidas. Uso de inhibidores como medicinas.
Tema 6. Análisis de cinética enzimática en reacciones con más de un sustrato.
Reacciones con más de un sustrato: Notación de Cleland. Mecanismo secuencial ordenado, mecanismo secuencial estadístico, mecanismo de doble desplazamiento (ping-pong). Tratamiento matemático y análisis gráfico. Métodos para determinar el tipo de mecanismo. Intercambio isotópico y efecto isotópico.
Tema 7. Cinética de estados efímeros o fugaces ("transitorios").
Características de los métodos de cinética rápida. Métodos de mezcla: flujo continuo, flujo detenido y flujo extinto. Métodos de relajación: salto de temperatura (T-jump), salto de presión (P-jump). "Bursts" y "lags". Análisis del "Burst" de una reacción: determinación de la concentración de centros activos. Aplicación de las técnicas de cinética rápida al proceso de fijación del N2.
Tema 8. Efecto del pH y la temperatura sobre las reacciones enzimáticas.
Efecto de la temperatura sobre la cinética enzimática. Representación de Arrhenius. Enzimas de organismos extremófilos. Efectos del pH sobre la cinética enzimática. Influencia del pH en los parámetros cinéticos. Ionización de residuos esenciales. Evaluación de constantes de ionización. Identificación de los grupos ionizables implicados en los procesos de unión y catálisis. Efectos del microentorno sobre el pK. Ejemplos.
Tema 9. Cooperatividad y alosterismo.
Unión de ligandos a proteínas. Concepto y tipos de cooperatividad. Análisis de la cooperatividad. Ecuación de Hill. Modelos de cooperatividad. Modelo de Monod, Wyman y Changeux. Explicación de los efectos cooperativos homótropos por el modelo MWC. Enzimas alostéricos. Modelo de Koshland, Nemethy y Filmer. Modelo general. Ejemplo de enzima con regulación alostérica: aspartato transcarbamilasa.
Tema 10. Especificidad enzimática.
El centro activo, especificidad y estructura tridimensional. Definición de centro activo. Características del centro activo. Teorías sobre el acoplamiento entre la enzima y el sustrato. Teoría de Fisher (cerradura y llave). Teoría de Koshland ("ajuste inducido"). Hexoquinasa como ejemplo de acoplamiento inducido. Teoría de la selección conformacional. Hipótesis de unión de tres puntos. Hipótesiss que implican tensión. Estabilización del estado de transición. Evidencia que apoya la teoría del estado de transición. Anticuerpos catalíticos. Aplicaciones de anticuerpos catalíticos.
Tema 11. Estudio del centro activo.
Investigación sobre la estructura tridimensional de las proteínas: rayos X, RMN, crio microscopía electrónica. Identificación de centros de unión y catálisis. Modificación química con inhibidores irreversibles específicos. Marcadores por afinidad. Inhibidores suicidas, ejemplos con interés farmacológico. Mutagénesis dirigida. Serina-proteasas: subtilisina. Endonucleasas de restricción. Mecanismos "editoriales" y de corrección de errores: aminoacil-tRNA sintetasas.
Tema 12. Mecanismos de catálisis enzimática.
Mecanismos de catálisis. Introducción a los mecanismos de acción enzimática. Catálisis ácido-básica. Triosa fosfato isomerasa. Catálisis covalente. Serina proteasas y aminotransferasas. Catálisis con iones metálicos. Mecanismos de la alcohol deshidrogenasa y de la anhidrasa carbónica. Efecto del entorno: catálisis electrostática. Lisozima i superóxido dismutasa. Efectos de proximidad y orientación. Canalización de intermediarios. Enzimas multifuncionales. Enzimas con funciones no enzimáticas adicionales "enzimas pluriempleadas" (“moonlighting enzymes”).
Tema 13. Cofactores y ribozims.
Cofactores y ribozimas. Actividad catalítica del RNA. Tipos de ribozimas. El ribosoma es una ribozima. Significado biológico de las ribozimas. Mundo del RNA. Aplicaciones de las ribozimas.
Tema 14. Regulación de la actividad enzimática.
Regulación de la actividad enzimática. Modificación de la concentración enzimática. Regulación de la síntesis y degradación de enzimas. Mecanismos de degradación. Variación en la velocidad enzimática en función de la concentración de sustrato, producto y cofactores. Activación por precursor y retroinhibición. Significado funcional de la cooperatividad y del alosterismo. Control hormonal. Isoenzims. Polimerización-despolimerización. Unión a otras proteínas. Modificación covalente irreversible. Modificación covalente reversible. Sistemas de cascada enzimática.
Tema 15. Aplicaciones biomédicas y biotecnológicas de enzimas.
Enzimas en bioquímica clínica y biotecnología. Enzimas como agentes terapéuticos. Enzimas indicadores de patologías. Enzimas plasmáticas. Factores que afectan los niveles de enzimas plasmáticas. Ejemplos de enzimas con interés diagnóstico. Aminotransferasas. Creatina quinasa. Lactato deshidrogenasa. Indicadores de infarto de miocardio. Enzimas como reactivos en bioquímica clínica. Enzimas congénitas y errores del metabolismo, ejemplos. Enzimas en la industria. Producción a gran escala de enzimas. Aplicaciones: medicamentos, industria alimentaria, detergentes, industria textil. Enzimas inmovilizadas. Enzimas como biosensores.
Tema 16. Evolución dirigida.
Métodos para mejorar la biocatálisis. Diseño y síntesis de nuevos catalizadores. Evolución dirigida. Generación de mutantes. Selección y cribado de la actividad enzimática. Re-diseño de enzimas para modificar su termoestabilidad y enantioselectividad. Evolución adaptativa en el laboratorio.
Resolución de problemas.
Los problemas se centran específicamente en el análisis de la actividad enzimática y la determinación e interpretación de parámetros cinéticos. Los enunciados de los problemas se publicarán a través del Campus Virtual.
Entrega de trabajos a través del Campus Virtual:
Se propondrán dos trabajos a través del Campus Virtual, que deberán ser resueltos por los equipos (de tres/cuatro personas) formadosal inicio del curso. Los trabajos deberán ser entregadas antes de una fecha concreta a través de la herramienta del Campus Virtual.
PRÁCTICAS
Se organizan en 2 sesiones de 4 horas en el laboratorio, una sesión de una hora en el Servicio de Análisis Químico y una sesión de tres horas en una aula de informática.
Programa: Caracterización de una enzima sobreexpresada en la levadura (Saccharomyces cerevisiae). Análisis de la estereospecificidad de la reacción para con diferentes sustratos empleando cromatografía de gases. Determinación de los parámetros cinéticos en condiciones de estado estacionario, utilizando "software" específico. Utilización de un programa para estudiar la estructura tridimensional de las proteínas.
Temas teóricos.
Tema 1. Introducción a la biocatálisis.
Concepto de biocatálisis. Mercado y uso de biocatalizadores. Prejuicios en el uso de enzimas. Olas de innovación en biocatálisis. Ventajas y desventajas de los biocatalizadores. Sistemas celulares y enzimáticos: propiedades. Factores a considerar en un proceso de biocatálisis: fuente de biocatalizador y optimización del proceso.
Tema 2. Propiedades, clasificación y nomenclatura de enzimas.
Propiedades generales de las enzimas: Concepto y significado biológico, químico ypráctico. Definiciones. Complejo enzima-sustrato. Disminución de la energía de activación. Estado de transición. Cofactores enzimáticos. Nomenclatura y clasificación de enzimas. Bases de datos con información enzimática.
Tema 3. Métodos para determinar la actividad enzimática y obtener enzimas.
Obtención y caracterización de enzimas. Fuentes de obtención. Técnicas para la extracción de enzimas. Purificación de enzimas. Análisis del proceso de purificación. Métodos de determinación de la actividad enzimática. Ensayos directos e indirectos, continuos y discontinuos. Velocidad inicial: concepto, determinación, representación. Unidades de actividad enzimática. Efecto de la concentración enzimática.
Tema 4. Análisis de cinética enzimática.
Cinética enzimática. Reacciones con un sustrato. Efecto de la concentración de sustrato: Ecuación de Michaelis-Menten. Estado preestacionario y estado estacionario: conceptos. Hipótesis de estado estacionario: tratamiento de Briggs-Haldane. Reacciones enzimáticas con más de un complejo intermedio enzima-sustrato. Significado de los parámetros cinéticos kcat, KM y kcat/KM. Determinación de los parámetros cinéticos. Métodos con representaciones lineales: Lineweaver-Burk, Eadie-Hofstee y Hanes-Woolf. Regresión no lineal. Ecuación de Michaelis-Menten para reacciones reversibles: relación de Haldane.
Tema 5. Inhibición de la catálisis enzimática.
Inhibición de la catálisis enzimática: tipos de inhibidores. Inhibidores reversibles: inhibición competitiva, inhibición acometitiva y mixta (incluye inhibición no competitiva). Modelo general. Análisis gráfico de los diferentes tipos de inhibición. Determinación de constantes de inhibición. Concepto de IC50 y su relación con las constantes de inhibición. Inhibición por exceso de sustrato. Inhibidores pseudoirreversibles e inhibidores irreversibles. Marcadores por afinidad. Inhibidores suicidas. Uso de inhibidores como medicinas.
Tema 6. Análisis de cinética enzimática en reacciones con más de un sustrato.
Reacciones con más de un sustrato: Notación de Cleland. Mecanismo secuencial ordenado, mecanismo secuencial estadístico, mecanismo de doble desplazamiento (ping-pong). Tratamiento matemático y análisis gráfico. Métodos para determinar el tipo de mecanismo. Intercambio isotópico y efecto isotópico.
Tema 7. Cinética de estados efímeros o fugaces ("transitorios").
Características de los métodos de cinética rápida. Métodos de mezcla: flujo continuo, flujo detenido y flujo extinto. Métodos de relajación: salto de temperatura (T-jump), salto de presión (P-jump). "Bursts" y "lags". Análisis del "Burst" de una reacción: determinación de la concentración de centros activos. Aplicación de las técnicas de cinética rápida al proceso de fijación del N2.
Tema 8. Efecto del pH y la temperatura sobre las reacciones enzimáticas.
Efecto de la temperatura sobre la cinética enzimática. Representación de Arrhenius. Enzimas de organismos extremófilos. Efectos del pH sobre la cinética enzimática. Influencia del pH en los parámetros cinéticos. Ionización de residuos esenciales. Evaluación de constantes de ionización. Identificación de los grupos ionizables implicados en los procesos de unión y catálisis. Efectos del microentorno sobre el pK. Ejemplos.
Tema 9. Cooperatividad y alosterismo.
Unión de ligandos a proteínas. Concepto y tipos de cooperatividad. Análisis de la cooperatividad. Ecuación de Hill. Modelos de cooperatividad. Modelo de Monod, Wyman y Changeux. Explicación de los efectos cooperativos homótropos por el modelo MWC. Enzimas alostéricos. Modelo de Koshland, Nemethy y Filmer. Modelo general. Ejemplo de enzima con regulación alostérica: aspartato transcarbamilasa.
Tema 10. Especificidad enzimática.
El centro activo, especificidad y estructura tridimensional. Definición de centro activo. Características del centro activo. Teorías sobre el acoplamiento entre la enzima y el sustrato. Teoría de Fisher (cerradura y llave). Teoría de Koshland ("ajuste inducido"). Hexoquinasa como ejemplo de acoplamiento inducido. Teoría de la selección conformacional. Hipótesis de unión de tres puntos. Hipótesiss que implican tensión. Estabilización del estado de transición. Evidencia que apoya la teoría del estado de transición. Anticuerpos catalíticos. Aplicaciones de anticuerpos catalíticos.
Tema 11. Estudio del centro activo.
Investigación sobre la estructura tridimensional de las proteínas: rayos X, RMN, crio microscopía electrónica. Identificación de centros de unión y catálisis. Modificación química con inhibidores irreversibles específicos. Marcadores por afinidad. Inhibidores suicidas, ejemplos con interés farmacológico. Mutagénesis dirigida. Serina-proteasas: subtilisina. Endonucleasas de restricción. Mecanismos "editoriales" y de corrección de errores: aminoacil-tRNA sintetasas.
Tema 12. Mecanismos de catálisis enzimática.
Mecanismos de catálisis. Introducción a los mecanismos de acción enzimática. Catálisis ácido-básica. Triosa fosfato isomerasa. Catálisis covalente. Serina proteasas y aminotransferasas. Catálisis con iones metálicos. Mecanismos de la alcoholdeshidrogenasa y de la anhidrasa carbónica. Efecto del entorno: catálisis electrostática. Lisozima i superóxido dismutasa. Efectos de proximidad y orientación. Canalización de intermediarios. Enzimas multifuncionales. Enzimas con funciones no enzimáticas adicionales "enzimas pluriempleadas" (“moonlighting enzymes”).
Tema 13. Cofactores y ribozims.
Cofactores y ribozimas. Actividad catalítica del RNA. Tipos de ribozimas. El ribosoma es una ribozima. Significado biológico de las ribozimas. Mundo del RNA. Aplicaciones de las ribozimas.
Tema 14. Regulación de la actividad enzimática.
Regulación de la actividad enzimática. Modificación de la concentración enzimática. Regulación de la síntesis y degradación de enzimas. Mecanismos de degradación. Variación en la velocidad enzimática en función de la concentración de sustrato, producto y cofactores. Activación por precursor y retroinhibición. Significado funcional de la cooperatividad y del alosterismo. Control hormonal. Isoenzims. Polimerización-despolimerización. Unión a otras proteínas. Modificación covalente irreversible. Modificación covalente reversible. Sistemas de cascada enzimática.
Tema 15. Aplicaciones biomédicas y biotecnológicas de enzimas.
Enzimasenbioquímica clínica y biotecnología. Enzimas como agentes terapéuticos. Enzimas indicadores de patologías. Enzimas plasmáticas. Factores que afectan los niveles de enzimas plasmáticas. Ejemplos de enzimas con interés diagnóstico. Aminotransferasas. Creatina quinasa. Lactato deshidrogenasa. Indicadores de infarto de miocardio. Enzimas como reactivos en bioquímica clínica. Enzimas congénitas y errores del metabolismo, ejemplos. Enzimas en la industria. Producción a gran escala de enzimas. Aplicaciones: medicamentos, industria alimentaria, detergentes, industria textil. Enzimas inmovilizadas. Enzimas como biosensores.
Tema 16. Evolución dirigida.
Métodos para mejorar la biocatálisis. Diseño y síntesis de nuevos catalizadores. Evolución dirigida. Generación de mutantes. Selección y cribado de la actividad enzimática. Re-diseño de enzimas para modificar su termoestabilidad y enantioselectividad. Evolución adaptativa en el laboratorio.
Resolución de problemas.
Los problemas se centran específicamente en el análisis de la actividad enzimática y la determinación e interpretación de parámetros cinéticos. Los enunciados de los problemas se publicarán a través del Campus Virtual.
Entrega de trabajos a través del Campus Virtual:
Se propondrán dos trabajos a través del Campus Virtual, que deberán ser resueltos por los equipos (de tres/cuatro personas) formados al inicio del curso. Los trabajos deberán ser entregadas antes de una fecha concreta a través de la herramienta del Campus Virtual.
PRÁCTICAS
Se organizan en 2 sesiones de 4 horas en el laboratorio, una sesión de una hora en el Servicio de Análisis Químico y una sesión de tres horas en el aula de informática. Programa: Caracterización de una enzima sobreexpresada en levadura (Saccharomyces cerevisiae). Análisis de la estereoespecificidad de la reacción frente a diferentes sustratos utilizando cromatografía de gases. Determinación de los parámetros cinéticos en condiciones de estado estacionario, utilizando software específico.
Actividades formativas y Metodología
| Título | Horas | ECTS | Resultados de aprendizaje |
|---|---|---|---|
| Tipo: Dirigidas | |||
| Clases de resolución de problemas | 5 | 0,2 | 3, 6, 12, 7, 13, 9, 21 |
| Clases de teoría | 35 | 1,4 | 1, 2, 4, 5, 6 |
| Sesiones de prácticas de laboratorio | 12 | 0,48 | 6, 12, 7, 13, 9, 21 |
| Tipo: Supervisadas | |||
| Tutorías en grupo | 2 | 0,08 | 12, 11, 10, 8 |
| Tipo: Autónomas | |||
| Entregas a través del campus virtual | 11 | 0,44 | 14, 8, 9, 21 |
| Estudio | 50 | 2 | 3, 4, 10, 13, 14, 8, 9, 21 |
| Resolución de los problemas | 20 | 0,8 | 3, 6, 12, 7, 11, 13, 8, 9, 21 |
La asignatura de Biocatálisis consta de clases teóricas, entrega de trabajos a través del Campus Virtual, sesiones de resolución de problemas y clases prácticas de laboratorio. A continuación, se describe la organización y la metodología docente que se seguirá en estas actividades.
Clases de teoría:
El contenido del programa teórico se impartirá principalmente en forma de clases magistrales con apoyo audiovisual. Las presentaciones utilizadas en clase estarán disponibles en el Campus Virtual de la asignatura antes del inicio de cada tema. Estas sesiones expositivas constituirán el núcleo de la parte teórica.
Se recomienda al alumnado disponer del material publicado en el Campus Virtual con antelación para poder seguir mejor las clases. Para consolidar y clarificar los contenidos explicados, se aconseja consultar regularmente los libros recomendados en el apartado de Bibliografía, así como los recursos y enlaces indicados para cada tema, que incluyen vídeos y animaciones relacionados con los procesos abordados en clase.
Entrega de trabajos en grupo:
Esta actividad tiene como objetivo fomentar la competencia de trabajo en equipo, mediante la organización de grupos de trabajo en los que todas las personas integrantes deberán participar activamente en la redacción y exposición del trabajo.
La metodología será la siguiente:
Al inicio del curso, se formarán grupos de dos o tres personas, que deberán registrarse a través del Campus Virtual antes de la fecha límite establecida por el equipo docente. Los grupos desarrollarán los temas asignados fuera del horario de clase. Los trabajos se entregarán a través del Campus Virtual. La calificación obtenida se aplicará a todas las personas integrantes del grupo.
Los enunciados de los trabajos y las fechas de entrega se publicarán en el Campus Virtual.
Clases de resolución de problemas:
Se llevarán a cabo cinco sesiones dedicadas a resolver los tipos de problemas más relevantes relacionados con los contenidos del programa teórico. Estas clases tienen como finalidad consolidar los conocimientos previos y familiarizarse con estrategias experimentales, interpretación de datos científicos y resolución de problemas basados en situaciones reales.
Los enunciados de los problemas estarán disponibles con antelación en el Campus Virtual.
Clases de prácticas:
Se realizarán dos sesiones de 4 horas en el laboratorio, una sesión de una hora en el Servicio de Análisis Químico y una sesión de tres horas en un aula informática, con el siguiente contenido:
-
Determinación de la actividad de la enzima Bdh1p en extractos de levadura (con sobreexpresión de esta enzima). Cálculo de la actividad en U/mL frente a distintos sustratos.
-
Determinación de parámetros cinéticos de Bdh1p con acetona como sustrato. Preparación de mezclas de reacción y medición de velocidades iniciales para determinar constantes cinéticas mediante una hoja de cálculo.
-
Separación e identificación de sustratos y productos mediante extracción con acetato de etilo y cromatografía de gases con columna quiral.
-
Uso de programas informáticos para el análisis cinético y de patrones de inhibición de Bdh1p. Estudio estructural de enzimas con herramientas digitales.
Tutorías
Se realizará una sesión de tutoría del grupo clase antes de las pruebas parciales 1 y 2 y, a petición del alumnado, tutorías individuales. En caso de que el número de solicitudes sea elevado se realizarán. de manera adicional, tutorías de aula que se anunciarían oportunamente a través del Campus Virtual. El objetivo de estas sesiones será el de resolver dudas, repasar conceptos básicos y orientar sobre las fuentes de información consultadas.
Material disponible en el Campus Virtual de la asignatura:
-
Presentaciones utilizadas en las clases teóricas
-
Instrucciones y entregas de trabajos
-
Enunciados de problemas
-
Protocolo de las clases prácticas
-
Calendario de actividades docentes (clases, tutorías y evaluaciones)
Nota: se reservarán 15 minutos de una clase dentro del calendario establecido por el centro o por la titulación para que el alumnado rellene las encuestas de evaluación de la actuación del profesorado y de evaluación de la asignatura o módulo.
Evaluación
Actividades de evaluación continuada
| Título | Peso | Horas | ECTS | Resultados de aprendizaje |
|---|---|---|---|---|
| Entrega de trabajos a través del campus virtual | 15 | 0 | 0 | 1, 2, 4, 12, 14, 16, 17, 18, 19, 20, 8, 9, 21 |
| Evaluación continuada: dos pruebas parciales de teoría. Evaluación única : prueba final de teoría. | 60 | 5 | 0,2 | 1, 2, 4, 5, 12, 11, 10, 13, 15, 8 |
| Prueba de resolución de problemas | 10 | 2 | 0,08 | 3, 12, 7, 13, 9 |
| realización de la memoria de prácticas de laboratorio | 15 | 8 | 0,32 | 6, 12, 7, 13, 14, 8, 9, 21 |
Esta asignatura contempla dos modalidades de evaluación: continuada y única.
Evaluación continuada.
El objetivo de la evaluación continuada es el de incentivar el esfuerzo del alumno a lo largo de todo el temario, permitiendo evaluar su grado de seguimiento y comprensión de la materia.
Pruebas parciales de teoría. Evaluación individual (6/10)
- La evaluación de esta actividad se realizará mediante dos pruebas escritas en las que el alumno debe demostrar su grado de consecución de los conceptos teóricos.
- Cada una de las pruebas tendrá un peso global del 30%. La primera estará programada a mediados del semestre y la segunda a finales del semestre. Las dos pruebas incluirán preguntas tipo "test" y preguntas con espacio de respuesta limitado, relacionadas con las clases de teoría.
Prueba de problemas. Evaluación individual (1/10)
El día de la segunda prueba parcial de teoría, se deberán resolver tres problemas de los tipos tratados en las clases de problemas. El resultado de esta prueba tendrá un peso global del 10%.
Entregas por el Campus Virtual. Evaluación grupal (1,5/10).
Se harán durante el curso dos entregas relacionadas con el contenido dado a las clases de teoría y problemas. Los trabajos elaborados en grupos de 2-3 personas se entregarán a través del Campus Virtual. Para la valoración se tendrá en cuenta no sólo la resolución correcta del trabajo sino también su planteamiento y presentación. Todo el grupo recibirá la misma calificación. Si se considera necesario el profesor podrá solicitar que se rellene de manera individual un cuestionario referente al trabajo del grupo. Aunque losresultados de este cuestionario no tendrán de entrada un peso específico en la calificación de la asignatura, en caso de detectar valoraciones negativas de una persona por parte del resto de miembros de su grupo que demuestren que no ha participado en el trabajo, la calificación obtenida por el grupo no se le aplicará o bien se le podrá reducir.
Asistencia a las clases prácticas y realización dela memoria. Evaluación grupal (1,5/10).
El alumno deberá llevar el material adecuado como bata, gafas de protección y el guión de prácticas (previamente trabajado en casa). Se evaluará la actitud del alumno en el laboratorio, así como su trabajo. El alumno entregará una memoria de prácticas el día fichado por el profesor en la que habrá resposo las cuestiones planteadas. La evaluación de la actitud supondrá el 25% de la nota y la evaluación de la memoria presentada, el otro 75% del total de la nota.
Prueba de recuperación.
El alumnado que no haya obtenido una nota igual o superior a 5, deberá realizar el examen de recuperación, en el que podrá elegir entre examinarse de teoría del 1er parcial, teoría del 2º parcial y/o problemas.
Las actividades de entregas de trabajo a través del campus virtual y la asistencia y presentación de la memoria de las clases prácticas no son recuperables.
Evaluación única.
Teoría (60 % de la nota global)
Evaluación individual mediante:
Una prueba final, que se realizará en el mismo momento que el segundo examen parcial de la asignatura, en la que la materia será la de toda la asignatura. En esta prueba habrán preguntas de tipo test y preguntas con espacio de respuesta limitado. El peso de esta prueba será del 60% de la nota global.
Problemas (10 % de la nota global).
Una prueba final, que se realizará en el mismo momento que el segundo examen parcial de la asignatura, en la que se deberán resolver tres problemas de toda la materia de la asignatura. El peso de esta prueba será del 10% de la nota global.
Entregas a través del Campus virtual: (15 % de la nota global).
El contenido y normas de este apartado, es el mismo que el descrito en el epígrafe de la evaluación continuada.
Asistencia a las clases prácticas y realización dela memoria. Evaluación grupal (15 % de la nota global).
El contenido y normas de este apartado, es el mismo que el descrito en el epígrafe de la evaluación continuada.
En todos los casos se tendrá en cuenta además de los conocimientos la adquisición de competencias de comunicación escrita.
Prueba de recuperación.
El alumnado que no haya obtenido una nota igual o superior a 5, deberá realizar el examen de recuperación, en el que podrá elegir entre examinarse de teoría de todo el curso y/o problemas.
Las actividades de entregas de trabajo a través del campus virtual y la asistencia y presentación de la memoria de las clases prácticas no son recuperables.
Evaluación global de la asignatura.
En caso de evaluación continuada, la evaluación global de la asignatura incluirá las calificaciones de las dos pruebas parciales de teoría y la prueba de problemas, así como la entrega de trabajos en grupo y la asistencia ypresentación de memoria de las clases prácticas. Sobre un total de 10 puntos, habrá que obtener una calificación global igual o superior a 5 puntos para superar la asignatura.
En el caso de evaluación única, la evaluación global de la asignatura incluirá las calificaciones de la prueba final de teoría y de la de problemas, así como la entrega de trabajos en grupo y la asistencia y presentación de la memoria de las clases de prácticas. Sobre un total de 10 puntos, habrá que obtener una calificación global igual o superior a 5 puntos para superar la asignatura.
Los estudiantes que no puedan asistir a una prueba de evaluación individual por causa justificada (como por enfermedad, defunción de un familiar de primer grado o accidente) y aporten la documentación oficial correspondiente al profesor o al Coordinador de Grado, tendrán derecho a realizar la prueba en cuestión en otra fecha.
Bibliografía
Bibliografía más relevante
Grunwald, Peter. Biocatalysis : Biochemical Fundamentals and Applications / Peter Grunwald, University of Hamburg, Germany. Second edition. New Jersey: World Scientific, 2018. Print.
https://bibcercador.uab.cat/permalink/34CSUC_UAB/avjcib/alma991008535899706709
Bagshaw, Clive R. Biomolecular Kinetics : A Step-by-Step Guide / Clive R. Bagshaw. First edition. Boca Raton, FL: CRC Press, 2017. Print.
https://bibcercador.uab.cat/permalink/34CSUC_UAB/1eqfv2p/alma991000619019706709
Copeland, Robert A. Evaluation of Enzyme Inhibitors in Drug Discovery: A Guide for Medicinal Chemists and Pharmacologists, Second Edition. 2nd ed. Hoboken, New Jersey: John Wiley & Sons Inc, 2013. Web.
https://bibcercador.uab.cat/permalink/34CSUC_UAB/1c3utr0/cdi_igpublishing_primary_WILEYB0016830
Cornish-Bowden, Athel. Fundamentals of Enzyme Kinetics / Athel Cornish-Bowden. 4th., completely rev. and greatly enl. ed. Weinheim: Wiley-VCH, 2012. Print.
https://bibcercador.uab.cat/permalink/34CSUC_UAB/avjcib/alma991002999829706709
Enlaces Web
Estarán actualizados en los archivos de la asignatura en el Campus Virtual.
Software
Algunos de los programas que se utilizarán durante el curso son:
EXCEL. Hoja de cálculo utilizada para analizar, representar y gestionar datos, así como para realizar cálculos cinéticos y gráficos en el estudio de reacciones bioquímicas.
GRAFIT. Programa de regresión no lineal utilizado para ajustar datos experimentales a modelos matemáticos, especialmente útil en el análisis de cinéticas enzimáticas.
COPASI. Es un programa para la simulación y análisis de redes bioquímicas y su dinámica.
PYMOL. Es un programa de visualización molecular.
JSME i CHEMSKETCH. Dos programas que permiten dibujar las estructuras de compuestos químicos.
Grupos e idiomas de la asignatura
La información proporcionada es provisional hasta el 30 de noviembre de 2025. A partir de esta fecha, podrá consultar el idioma de cada grupo a través de este enlace. Para acceder a la información, será necesario introducir el CÓDIGO de la asignatura
| Nombre | Grupo | Idioma | Semestre | Turno |
|---|---|---|---|---|
| (PAUL) Prácticas de aula | 441 | Español | segundo cuatrimestre | manaña-mixto |
| (PLAB) Prácticas de laboratorio | 441 | Español | segundo cuatrimestre | tarde |
| (TE) Teoría | 44 | Español | segundo cuatrimestre | manaña-mixto |