Fundamentos de Bioquímica
Código: 106806 Créditos ECTS: 6| Titulación | Tipo | Curso | Semestre |
|---|---|---|---|
| 2504602 Nanociencia y Nanotecnología | FB | 1 | 2 |
Contacto
- Nombre:
- Irantzu Pallares Goitiz
- Correo electrónico:
- irantzu.pallares@uab.cat
Idiomas de los grupos
Puede consutarlo a través de este enlace. Para consultar el idioma necesitará introducir el CÓDIGO de la asignatura. Tenga en cuenta que la información es provisional hasta el 30 de noviembre del 2023.
Prerrequisitos
No hay prerrequisitos oficiales. Sin embargo, se supone que el alumno ha adquirido y asimilado los conocimientos impartidos durante el primer semestre, en particular los contenidos en las asignaturas de Química y Biología Celular, como por ejemplo los referidos a grupos funcionales químicos, equilibrio químico, termodinámica básica, compartimentación celular y membranas biológicas.
Parte de la bibliografía está en inglés, idioma que también es utilizado en las figuras proyectadas en las clases de teoría.
Para poder asistir a las sesiones de prácticas de laboratorio es necesario que el estudiante justifique haber superado las pruebas de bioseguridad y de seguridad que encontrará en el Campus Virtual y ser conocedor y aceptar las normas de funcionamiento de los laboratorios de la Facultad de Biociencias.
Objetivos y contextualización
En la asignatura Fundamentos de Bioquímica se estudian las características estructurales y funcionales de las biomoléculas desde un punto de vista básico, como corresponde a una asignatura de primer curso, pero también con la profundidad necesaria exigida por el hecho de que los conocimientos aquí adquiridos, en especial los referentes a la estructura de biomoléculas y función de enzimas, serán imprescindibles para otras asignaturas del Grado de Nanociencia y Nanotecnología, especialmente en las de segundo curso Bioquímica Metabólica y Biología Molecular, así como para la Mención BioNanotecnología.
Objetivos de la asignatura:
- Comprender, con base en los conocimientos de Química previamente adquiridos, los rasgos estructurales fundamentales de las moléculas biológicas, sabiendo extraer conclusiones sobre su estabilidad, su funcionalidad y su capacidad para la replicación de estructuras.
- Adquirir las bases conceptuales sobre procesos bioenergéticos que hagan posible la asimilación de la segunda parte de la materia Bioquímica, dedicada a estudiar el metabolismo.Comprender los conceptos de cinética de la acción enzimática en el contexto del estudio de las reacciones biológicas y de sus interrelaciones metabólicas y saber cómo aplicar las herramientas metodológicas estudiadas en casos prácticos.
- Conocer las metodologías básicas de purificación, caracterización y análisis estructural de biomoléculas.
Resultados de aprendizaje
- CM10 (Competencia) Manipular materiales biológicos, reactivos y residuos químicos siguiendo los protocolos establecidos, y valorando el impacto económico y ambiental de los mismos.
- CM10 (Competencia) Manipular materiales biológicos, reactivos y residuos químicos siguiendo los protocolos establecidos, y valorando el impacto económico y ambiental de los mismos.
- CM11 (Competencia) Trabajar en equipo de forma colaborativa para la resolución de problemas y casos prácticos del ámbito de la bioquímica.
- KM15 (Conocimiento) Describir la composición, estructura, propiedades y función de las biomoléculas.
- KM16 (Conocimiento) Describir las bases físico-químicas de las proteínas y sus diversas funciones celulares.
- KM17 (Conocimiento) Describir los mecanismos de acción de las enzimas y su importancia en los procesos metabólicos.
- SM15 (Habilidad) Resolver problemas sencillos de cinética enzimática.
- SM15 (Habilidad) Resolver problemas sencillos de cinética enzimática.
- SM16 (Habilidad) Aplicar de manera justificada las bases termodinámicas de la bioenergética.
- SM16 (Habilidad) Aplicar de manera justificada las bases termodinámicas de la bioenergética.
- SM17 (Habilidad) Describir las metodologías básicas de purificación, caracterización y análisis estructural de biomoléculas.
- SM17 (Habilidad) Describir las metodologías básicas de purificación, caracterización y análisis estructural de biomoléculas.
Contenido
TEORÍA
Tema 1. Introducción: elementos, moléculas, entorno físico y bioenergética de los seres vivos.
La lógica química de los procesos biológicos. Elementos químicos presentes en los seres vivos. Biomoléculas: características generales. Importancia biológica del agua. Interacciones no covalentes en medio acuoso. Ionización del agua, equilibrio iónico y sistemas amortiguadores. Las transformaciones de energía a seres vivos y las leyes de la Termodinámica. Energía libre y constante de equilibrio. Reacciones y procesos bioquímicos universales.
Tema 2. Proteínas: funciones y estructura primaria.
Tipo de proteínas y funciones. Estructura y propiedades de los aminoácidos. Clasificación. Péptidos y enlace peptídico. Composición y secuencia de aminoácidos de las proteínas. Comparación de secuencias. Bases de datos de secuencias.
Tema 3. Estructura tridimensional de proteínas.
Niveles de estructuración de las proteínas. Descripción de la hélice alfa y hoja plegada beta. Giros beta. Proteínas fibrosas. Proteínas globulares. Dominios de las proteínas. Estructura cuaternaria. Plegamiento de proteínas: factores que lo determinan; chaperonas y priones. Enfermedades conformacionales. Bases de datos de estructuras de proteínas. Predicción de la estructura proteica.
Tema 4. Purificación y caracterización de macromoléculas.
Métodos de separación: centrifugación, cromatografía, electroforesis. Métodos espectroscópicos y sus aplicaciones; espectroscopia de absorción, fluorescencia, dicroísmo circular, infrarrojo. Espectrometría demasas. Determinación de la estructura tridimensional de macromoléculas mediante difracción de rayos X y resonancia magnética nuclear. Métodos inmunológicos.
Tema 5. Relación entre estructura y función en proteínas: proteínas transportadoras de oxígeno.
Almacenamiento de oxígeno: mioglobina. Unión de oxígeno a la mioglobina. Transporte de oxígeno: hemoglobina. Cooperatividad y Alosterismo de la hemoglobina. Análisis de la cooperatividad. Efectores alostéricos. Diferentes formas de hemoglobina: adaptación fisiológica y patología molecular. Evolución proteica.
Tema 6. Enzimas: propiedades generales, mecanismos de catálisis, cinética enzimática y regulación
Propiedades generales. Clasificación y nomenclatura de las enzimas. Efectos de los catalizadores en las reacciones químiques.Energia de activación y estado de transición. Cofactores enzimáticos. Acoplamiento enzima-sustrato. Mecanismos enzimáticos. Catálisis ácido-base. Catálisis covalente. Catálisis por iones metálicos. El alcohol deshidrogenasa. Catálisis electrostática. Efectos de proximidad y orientación. Cinética enzimática. Velocidad inicial. Unidades de actividad enzimática. Efecto de la concentración de enzima. Efecto de la concentración de sustrato. Cinética del estado estacionario: Ecuación de Michaelis-Menten. Significado de Km, Ks, kcat y kcat / Km. Representación de Lineweaver-Burk.
Reacciones bisubstrato: mecanismos secuencial y de doble desplazamiento (ping-pong). Piridoxal fosfato. Inhibición enzimática. Inhibición reversible: competitiva y no competitiva. Inhibición irreversible. Aplicaciones de la inhibición enzimática. Regulación de la actividad enzimática. Cambios en la concentración de enzima. Regulación de la degradación de proteínas. Alosterismo y enzimas alostéricos. Isoenzimas. Modificación covalente (reversible e irreversible). Regulación por cascada enzimática. Regulación de la HMG-CoA reductasa. Aplicaciones biomédicas y biotecnológicas.
Tema 7. Glúcidos.
Tipo de glúcidos y funciones. Monosacáridos, descripción y propiedades. Enlace glucosídico. Oligosacáridos. Polisacáridos. Glicoconjugados: proteoglicanos, glicoproteínas y glicolípidos. Los glúcidos como moléculas con información. El código de los azúcares.
Tema 8. Lípidos y membranas biológicas.
Tipo de lípidos y funciones. Ácidos grasos. Lípidos de reserva y de membrana. Colesterol y derivados. Vitaminas liposolubles. Eicosanoides. Estructura y función de las lipoproteínas. Membranas biológicas.
Tema 9. Ácidos nucleicos. Niveles de estructuración.
Naturaleza y función. Nucleótidos, estructura y propiedades. Estructura primaria de los ácidos nucleicos. Estructura secundaria: modelo de Watson y Crick y estructuras alternativas. Estructura secundaria y terciaria del RNA. RNA de transferencia. Superenrollamiento del DNA. Desnaturalización del DNA. Complejos DNA-proteínas: organización del cromosoma. Tecnología del DNA recombinante. Genómica y proteómica.
APRENDIZAJE BASADO EN PROBLEMAS
Este apartado se trabajará en base al dossier que se entregará al comienzo del semestre, consistente en una cantidad determinada de enunciados de problemas relacionados con los temas desarrollados enTeoría. Las características de las diversas partes del temario de Teoría hacen que los enunciados de los problemas se concentren en algunos aspectos determinados que son: equilibrio químico y sistemas amortiguadores, métodos de purificación y de análisis de macromoléculas, y cinética enzimática.
PRÁCTICAS DE LABORATORIO
Se harán tres sesiones de laboratorio de cuatro horas cada una:
- La espectrofotometría como método para la determinación de concentración de biomoléculas. Preparación de una disolución amortiguadora.
- Cromatografía líquida y electroforesis en geles de SDS como métodos de análisis y separación de biomoléculas.
- Ensayo enzimático y determinación experimental de paràmetrescinètics. Inhibición enzimática.
Metodología
Las actividades formativas están repartidas en cuatro apartados: clases de teoría, seminarios científicos, aprendizaje basado en problemas y prácticas de laboratorio, cada una de ellas con su metodología específica.
Clases de teoría
El contenido del programa de teoría será impartido principalmente por el profesor en forma de clases magistrales con soporte audiovisual. Las presentaciones utilizadas en clase por el profesor estarán previamente disponibles en el Campus Virtual de la asignatura. Es recomendable que los alumnos lleven el material a clase, para utilizarlo como apoyo a la hora de tomar apuntes. Se aconseja que los alumnos consulten de forma regular los libros recomendados en el apartado de Bibliografía de esta Guía Docente para consolidar y clarificar, si es necesario, los contenidos explicados en clase.
Seminarios científicos
Los alumnos trabajaran en pequeños grupos fuera del horario de clase. Tienen que preparar un seminario que tenga como hilo conductor la relación entre la estructura-función y el desarrollo de enfermedades. Tienen que usar información científica contrastada.
En las fechas establecidas cada grupo presentará el seminario al resto de la clase y luego resolverá las dudas que hayan podido surgir en un turno de preguntas. Si se realiza en inglés se opta a un factor multiplicador, suponiendo un máximo de hasta 0,5 puntos adicionales.
Aprendizaje basado en problemas
El grupo se dividirá en dos subgrupos cuyas listas se harán públicas a comienzos de curso. Los estudiantes asistirán a las sesiones programadas por su grupo.
A comienzos de semestre se entregará a través del Campus Virtual un compendio de enunciados de problemas de la asignatura que se irán resolviendo a lolargo de las sesiones. En un número limitado de sesiones repartidas a lo largo del semestre (tres o cuatro), los profesoresde problemas expondrán los principios experimentales y de cálculo necesarios para trabajar los problemas, explicando las pautas para su resolución, e impartiendo al mismo tiempo una parte de la materia complementaria a las clases de teoría.
Los estudiantes trabajarán los problemas fuera del horario de clase. Las sesiones presenciales no expositivas se dedicarán a la resolución de problemas previamente trabajados en grupo durante la semana anterior. En algunas sesiones se entregarán ejercicios adicionales que deberán ser resueltos en grupo a lo largo de la sesión. Los problemas entregados a lo largo del curso serán tenidos en cuenta en la calificación final. Si se realiza en inglés se opta a un factor multiplicador, suponiendo un máximo de hasta 0,5 puntos adicionales.
Prácticas de laboratorio
La clase se dividirá en subgrupos, las listas de los que serán anunciadas con antelación. Para asegurar el buen funcionamiento de las sesiones prácticas, sólo se aceptarán cambios en los grupos que estén claramente motivados y sean aceptados previamente por los profesores de prácticas. Como regla general no se aceptan otros que los que supongan el cambio de un estudiante por otro de un grupo diferente. Hay que comparecer a las prácticas con bata de laboratorio, gafas de protección contra salpicaduras, el protocolo de prácticas (disponible en el Campus Virtual) impreso y previamente leído y una libreta para anotar las observaciones realizadas y los datos obtenidos.
En los días establecidos en el calendario, los estudiantes serán convocados en el laboratorio de Bioquímica para llevar a cabo experiencias básicas en la determinación de propiedades y en el análisis de biomoléculas.
Las prácticas, así como su evaluación, se llevarán a cabo engrupos de dos o tres personas. Una vez finalizadas las tres sesiones se deberá entregar un cuestionario con los resultados de los experimentos y las respuestas a las preguntas planteadas. La asistencia a las prácticas es obligatoria, excepto en los casos en que haya una causa justificada documentalmente.
Tutorías individualizadas
Se realizarán tutorías individualizadas a petición de los alumnos.
Nota: se reservarán 15 minutos de una clase dentro del calendario establecido por el centro o por la titulación para que el alumnado rellene las encuestas de evaluación de la actuación del profesorado y de evaluación de la asignatura o módulo.
Actividades
| Título | Horas | ECTS | Resultados de aprendizaje |
|---|---|---|---|
| Tipo: Dirigidas | |||
| Clases de problemas | 8 | 0,32 | CM11, SM15, SM16, CM11 |
| Clases de teoría | 27 | 1,08 | KM15, KM16, KM17, SM16, SM17, KM15 |
| Prácticas de laboratorio | 12 | 0,48 | CM10, CM11, CM10 |
| Seminarios científicos | 4 | 0,16 | CM11, KM15, KM16, KM17, SM17, CM11 |
| Tipo: Supervisadas | |||
| Tutorías individuales | 3,5 | 0,14 | |
| Tipo: Autónomas | |||
| Estudio individual o en grupo | 70 | 2,8 | CM11, SM15, SM16, SM17, CM11 |
| Trabajo en grupo para resolución de problemas y seminarios | 15 | 0,6 | CM11, SM15, SM16, SM17, CM11 |
Evaluación
TEORÍA
Evaluación individual mediante:
Dos pruebas parciales eliminatorias con preguntas de tipo test. Es necesario conseguir una nota igual o superior a 3,5 en cada parcial para poder liberar la parte correspondiente del temario sin ir al examen de recuperación.
Una prueba final de recuperación de los dos exámenes parciales, con el formato de preguntas de tipo test. El alumno está obligado a presentarse a la recuperación del parcial que no tenga superado con nota de un 3,5 o superior. Esta prueba es optativa para quien quiera mejorar la nota de los parciales. El que se presente a esta prueba renuncia a la calificación obtenida anteriormente en el correspondiente parcial. Para participar en la recuperación, el alumo debe haber sido previamente evaluado en un conjunto de actividades el peso de las cuales equivalga a un mínimo de dos terceras partes de la calificación total de la asignatura.
El peso de la evaluación de teoría será del 55% del total.
SEMINARIOS CIENTÍFICOS:
Avaluació grupal .
- Presentación en grupo de tema científico de interés y relacionado con la relación estructura-función en enfermedades .
- Si se realiza en inglés se opta a un factor multiplicador, suponiendo un máximo de hasta 0,5 puntos adicionales.
- La nota obtenida en estos seminario, inicialmente la misma para todos los miembros del grupo, podrá ser ponderada a partir de las datos de un cuestionario de evaluación que cada estudiante hará sobre el trabajo de su grupo y el suyo propio.
El peso de la evaluación de seminarios será del 10% del total de la asignatura.
PROBLEMAS
Evaluación grupal con un componente adicional de evaluación individual:
- Resolución de los problemas entregados en grupo a lo largo del curso y evaluados por el profesor. Si se realiza en inglés se opta a un factor multiplicador, suponiendo un máximo de hasta 0,5 puntos adicionales.
- Examen de madurez final (individual) donde se resolverá uno o dos problemas previamente no tratados en clase y que se hará en la fecha fijada para el examen de teoría. Habrá conseguir una nota igual o superior a 4,0 para sumar la nota del examen de madurez de problemas al conjunto de notas de la asignatura.
El peso de la evaluación de problemas será del 20% del total: un 5% correspondiente a la evaluación grupal y un 15% correspondiente al examen de madurez final
PRÁCTICAS
Evaluación grupal:
• Presentación de los resultados obtenidos durante las prácticas y resolución del cuestionario propuesto. También se Tendrás cuenta la actitud y el comportamiento en el laboratorio.
La asistencia a las prácticas de laboratorio es obligatoria. Sólo se admitirán cambios de grupo de manera excepcional y siempre con justificación documental. En caso de inasistencia justificada a alguna de las sesiones de prácticas y de no tener opción de realizarla en un grupo diferente al asignado, no se considerará esta sesión en el cálculo de la nota de prácticas. El alumnado obtendrá la calificación de "No Evaluable" cuando la ausencia sea superior al 20% de las sesiones programadas.
El peso de la evaluación de prácticas será del 15% del total.
NOTA FINAL
Los apartados Teoría, Seminarios, Problemas y Prácticas son inseparables, por loque el estudiante debe participar y ser evaluado en todos ellos para superar la materia. Concretamente, para superar la materia el estudiante deberá haber evaluado, como mínimo, los dos parciales de teoría y / o del examen final, haber participado en el trabajo grupal de problemas, y haber asistido a las sesiones prácticas y entregado los cuestionarios.
Para superar la asignatura es necesario obtener una calificación global igual o superior a 5 puntos sobre 10, y la calificación mínima de 3,5 en las dos pruebas parciales de teoría.
El alumnado obtendrá la calificación de "No Evaluable" cuando las actividades de evaluación realizadas tengan una ponderación inferior al 67% en la calificación final.
Evaluación única:
- El alumnado que se haya acogido en la modalidad de evaluación única deberá realizar una prueba final que consistirá en un examen de todo el temario teórico y de problemas de la asignatura. Esta prueba se realizará el día en que los estudiantes de la evaluación continua realizan el examen del segundo parcial.
- Las prácticas son de asistencia obligatoria y los alumnos de la evaluación única deben realizar el examen y/o cuestionario el mismo día que los alumnos de la evaluación única.
- La calificación del estudiante será:
Nota de la asignatura = (Nota de la prueba final · 85% + Nota de laboratorio · 15%)/100
- Si la nota final no llega a 5, el estudiante tiene otra oportunidad de superar la asignaturamediante el examen de recuperación que se celebrará en la fecha que fije la coordinación de la titulación. En esta prueba se podrá recuperar el 85% de la nota correspondiente en la parte de teoría. La parte práctica no es recuperable.
Actividades de evaluación continuada
| Título | Peso | Horas | ECTS | Resultados de aprendizaje |
|---|---|---|---|---|
| Entrega de dossiers/cuestionarios de prácticas | 15% | 2 | 0,08 | CM10, CM11 |
| Entrega de problemas resueltos | 5% | 1 | 0,04 | CM11, SM15, SM16 |
| Examen de madurez de problemas | 15% | 1 | 0,04 | SM15, SM16 |
| Exámenes parciales y final de teoría | 55% | 5 | 0,2 | KM15, KM16, KM17, SM15, SM16, SM17 |
| Seminarios científicos | 10% | 1,5 | 0,06 | CM11, KM15, KM16, KM17, SM16, SM17 |
Bibliografía
Bibliografía básica
- Mathews, C.K., Van Holde, K.E., Appling, D.R., Anthony-Cahill, S.J. "Biochemistry" (2013) 4ª ed. Pearson Education
- McKee, T i McKee, J.R. “Bioquímica. La base molecular de la vida” (2009). 4ª edició. McGraw-Hill-Interamericana.
- Murray, R.K.i col. “Harper. Bioquímica ilustrada” (2013). 29ª edició. McGraw-Hill-Interamericana.
- Nelson, D.L. and Cox, M.M. "Lehninger-Principios de Bioquímica". (2018) 7ª. ed. Ed. Omega.
- Nelson, D.L. and Cox, M.M. "Lehninger-Principles of Biochemistry". (2017) 7ª. ed. Freeman, W. H. & Company
- Berg, J.M., Tymoczko,J.L., Stryer, L "Bioquímica" (2013). 7ªed. Ed. Reverté, Barcelona.
- Berg, J.M., Tymoczko,J.L., Stryer, L "Biochemistry" (2015) 8th ed. Macmillan
- Tymoczko,J.L., Berg, J.M.,, Stryer, L "Bioquímica. Curso básico". (2014). Reverté
- Horton, H.R., Moran, L.A. Scrimgeour, K.G. Perry M.D., Rawn J.D. "Principios de Bioquímica". 2008. 4ª ed. Prentice-Hall. Pearson Educación. México
- Voet, D., Voet, J.G. “Biochemistry” (2010), 4rta ed. Wiley
- Voet, D., Voet, J.G, Pratt, C.W. “Fundamentos de Bioquímica”. (2016), 4ª ed. Ed.Médica Panamericana. Barcelona
Problemas
- Textos com Lehninger, Mathews, Stryer contenen problemes al final de cada capítol.
- Stephenson F.H. (2012) Cáculo en Biología molecular y Biotecnología. 2ª ed. Ed. Elsevier España
Bibliografía disponible en formato electrónico en el catálogo de la UAB:
Bioquímica [Recurs electrònic] / Christopher K. Mathews, ... [et. al.] ; traducción: JoséManuel González de Buitrago
Voet, Donald
Horton, H. Robert,
Software
Se recomienda el uso del software que se detalla a continuación para la preparación de los seminarios científicos:
- PyMol: https://pymol.org/2/
- Expasy: https://www.expasy.org/