Biocatálisis
Código: 100956 Créditos ECTS: 6| Titulación | Tipo | Curso | Semestre |
|---|---|---|---|
| 2500253 Biotecnología | OT | 4 | 2 |
Contacto
- Nombre:
- Josep Antoni Biosca Vaque
- Correo electrónico:
- josep.biosca@uab.cat
Uso de idiomas
- Lengua vehicular mayoritaria:
- catalán (cat)
- Algún grupo íntegramente en inglés:
- No
- Algún grupo íntegramente en catalán:
- Sí
- Algún grupo íntegramente en español:
- No
Otras observaciones sobre los idiomas
Las clases de teoría y problemas serán en catalán, pero la mayor parte del material gráfico y la bibliografía estarán en inglés.Prerequisitos
No hay prerrequisitos oficiales. De todos modos, parte de los contenidos de algunas asignaturas de 1º curso y 3º curso son necesarios para poder seguir correctamente la asignatura. En especial, los de las asignaturas siguientes: Bioquímica, Química e Ingeniería de Proteínas y Técnicas Instrumentales Básicas y Avanzadas
Objetivos y contextualización
Objetivos y contextualización
La asignatura Biocatálisis se centra en el estudio de los enzimas, sus propiedades y aplicaciones. El conocimiento de los enzimas es clave en el marco de la Bioquímica, Biología Molecular y ciencias relacionadas, dado su papel como catalizadores de las reacciones biológicas y de sus aplicaciones en los procesos biotecnológicos. La asignatura analiza los enzimas desde diferentes perspectivas: actividad, cinética, mecanismos y aplicaciones. El objetivo general de la asignatura es proporcionar los fundamentos para el análisis, caracterización y uso de las enzimas desde las perspectivas de la investigación y de la aplicación biotecnológica y biomédica.
Objetivos concretos de la asignatura:
Conocimiento de las características generales, clasificación y métodos de ensayo de la actividad enzimática.
Análisis de la cinética enzimática y determinación y significado de los parámetros cinéticos.
Conocimiento de la inhibición enzimática y sus aplicaciones, especialmente en el campo de los fármacos.
Análisis del centro activo y conocimiento de los métodos de caracterización.
Análisis de los mecanismos enzimáticos y de regulación.
Aplicaciones biomédicas y biotecnológicas de los enzimas.
Utilización de software específico para analizar la estructura de enzimas y de moduladores, así como también para estudiar cinética enzimática.
Competencias
- Actuar con responsabilidad ética y con respeto por los derechos y deberes fundamentales, la diversidad y los valores democráticos.
- Actuar en el ámbito de conocimiento propio evaluando las desigualdades por razón de sexo/género.
- Actuar en el ámbito de conocimiento propio valorando el impacto social, económico y medioambiental.
- Aplicar las principales técnicas asociadas a la utilización de sistemas biológicos: DNA recombinante y clonación, cultivos celulares, manipulación de virus, bacterias y células animales y vegetales, técnicas inmunológicas, técnicas de microscopía, proteínas recombinantes y métodos de separación y caracterización de biomoléculas.
- Aplicar los recursos informáticos para la comunicación, la búsqueda de información, el tratamiento de datos y el cálculo.
- Aprender nuevos conocimientos y técnicas de forma autónoma.
- Buscar y gestionar información procedente de diversas fuentes.
- Buscar, obtener e interpretar la información de las principales bases de datos biológicos, bibliográficos y de patentes y usar las herramientas bioinformáticas básicas.
- Describir las bases moleculares, celulares y fisiológicas de la organización, funcionamiento e integración de los organismos vivos en el marco de su aplicación a los procesos biotecnológicos.
- Diseñar experimentos de continuación para resolver un problema.
- Diseñar y ejecutar un protocolo completo de obtención y purificación de un producto biotecnológico.
- Interpretar resultados experimentales e identificar elementos consistentes e inconsistentes.
- Introducir cambios en los métodos y los procesos del ámbito de conocimiento para dar respuestas innovadoras a las necesidades y demandas de la sociedad.
- Leer textos especializados tanto en lengua inglesa como en las lenguas propias.
- Obtener información de bases de datos y utilizar el software necesario para establecer correlaciones entre estructura, función y evolución de macromoléculas.
- Pensar de una forma integrada y abordar los problemas desde diferentes perspectivas.
- Razonar de forma crítica.
- Trabajar de forma individual y en equipo.
- Utilizar las metodologías analíticas para el ensayo de la actividad biológica de los componentes celulares, en especial enzimas, in vivo e in vitro.
Resultados de aprendizaje
- Actuar con responsabilidad ética y con respeto por los derechos y deberes fundamentales, la diversidad y los valores democráticos.
- Actuar en el ámbito de conocimiento propio evaluando las desigualdades por razón de sexo/género.
- Actuar en el ámbito de conocimiento propio valorando el impacto social, económico y medioambiental.
- Aplicar los recursos informáticos para la comunicación, la búsqueda de información, el tratamiento de datos y el cálculo.
- Aprender nuevos conocimientos y técnicas de forma autónoma.
- Buscar y gestionar información procedente de diversas fuentes.
- Calcular e interpretar los parámetros cinéticos de las reacciones enzimáticas, mediante métodos gráficos y utilizando programas informáticos.
- Diseñar experimentos de continuación para resolver un problema.
- Diseñar, ejecutar y evaluar un protocolo básico de obtención y purificación de un enzima.
- Evaluar la idoneidad de los métodos de determinación de actividades enzimáticas y analizar el efecto de las condiciones experimentales de ensayo.
- Explicar las bases estructurales y los principales mecanismos de catálisis enzimática y su regulación.
- Explicar los fundamentos físico-químicos de la catálisis enzimática.
- Identificar los principales mecanismos de inhibición enzimática, conocer su significado biológico y calcular e interpretar las correspondientes constantes.
- Interpretar resultados experimentales e identificar elementos consistentes e inconsistentes.
- Introducir cambios en los métodos y los procesos del ámbito de conocimiento para dar respuestas innovadoras a las necesidades y demandas de la sociedad.
- Leer textos especializados tanto en lengua inglesa como en las lenguas propias.
- Obtener información sobre la base estructural de los enzimas y sus mecanismos en las principales bases de datos.
- Pensar de una forma integrada y abordar los problemas desde diferentes perspectivas.
- Razonar de forma crítica.
- Trabajar de forma individual y en equipo.
- Utilizar el conocimiento de los organismos vivos y sus sistemas enzimáticos para el diseño de procesos y la obtención de productos biotecnológicos.
- Utilizar estas técnicas para identificar, clonar, expresar genes y proteínas útiles en el diseño y obtención de enzimas.
- Utilizar las bases de datos de enzimas en relación a la actividad, funciones biológicas y aplicaciones.
Contenido
Temas teóricos.
Tema 1. Introducción a la biocatálisis.
Concepto de biocatálisis. Mercado y uso de biocatalizadores. Prejuicios en el uso de enzimas. Perspectiva histórica. Olas de innovación en biocatálisis. Ventajas y desventajas de los biocatalizadores. Diferentes tipos de procesos de biocatálisis. Sistemas celulares y enzimáticos: propiedades. Factores a considerar en un proceso de biocatálisis: fuente de biocatalizador y optimización del proceso.
Tema 2. Propiedades, clasificación y nomenclatura de enzimas.
Propiedades generales de las enzimas: Concepto y significado biológico, químico y práctico. Definiciones. Complejo enzima-sustrato. Disminución de la energía de activación. Estado de transición. Cofactores enzimáticos. Nomenclatura y clasificación de enzimas. Bases de datos con información enzimática.
Tema 3. Métodos para determinar la actividad enzimática y obtener enzimas.
Obtención y caracterización de enzimas. Fuentes de obtención. Técnicas para la extracción de enzimas. Purificación de enzimas. Análisis del proceso de purificación. Métodos de determinación de la actividad enzimática. Ensayos directos e indirectos, continuos y discontinuos. Velocidad inicial: concepto, determinación, representación. Unidades de actividad enzimática. Efecto de la concentración enzimática.
Tema 4. Análisis de cinética enzimática.
Cinética enzimática. Reacciones con un sustrato. Efecto de la concentración de sustrato: Ecuación de Michaelis-Menten. Estado preestacionario y estado estacionario: conceptos. Hipótesis de estado estacionario: tratamiento de Briggs-Haldane. Reacciones enzimáticas con más de un complejo intermedio enzima-sustrato. Significado de los parámetros cinéticos kcat, KM y kcat/KM. Determinación de los parámetros cinéticos. Métodos con representaciones lineales: Lineweaver-Burk, Eadie-Hofstee y Hanes-Woolf. Otros métodos: regresión no lineal y método directo (Eisenthal y Cornish-Bowden). Ecuación de Michaelis-Menten para reacciones reversibles: relación de Haldane.
Tema 5. Inhibición de la catálisis enzimática.
Inhibición de la catálisis enzimática: tipos de inhibidores. Inhibidores reversibles: inhibición competitiva, inhibición acometitiva y mixta (incluye inhibición no competitiva). Modelo general. Análisis gráfico de los diferentes tipos de inhibición. Determinación de constantes de inhibición. Concepto de IC50 y su relación con las constantes de inhibición. Inhibición por exceso de sustrato. Discriminación entre sustratos competitivos. Inhibidores pseudoirreversibles e inhibidores irreversibles. Marcadores por afinidad. Inhibidores suicidas. Uso de inhibidores como medicinas.
Tema 6. Análisis de cinética enzimática en reacciones con más de un sustrato.
Reacciones con más de un sustrato: Notación de Cleland. Mecanismo secuencial ordenado, mecanismo secuencial estadístico, mecanismo de doble desplazamiento (ping-pong). Tratamiento matemático y análisis gráfico. Métodos para determinar el tipo de mecanismo. Intercambio isotópico y efecto isotópico.
Tema 7. Cinética de estados efímeros o fugaces ("transitorios").
Características de los métodos de cinética rápida. Métodos de mezcla: flujo continuo, flujo detenido y flujo extinto. Métodos de relajación: salto de temperatura (T-jump), salto de presión (P-jump). "Bursts" y "lags". Análisis del "Burst" de una reacción: determinación de la concentración de centros activos. Aplicación de las técnicas de cinética rápida al proceso de fijación del N2.
Tema 8. Efecto del pH y la temperatura sobre las reacciones enzimáticas.
Efecto de la temperatura sobre la cinética enzimática. Representación de Arrhenius. Enzimas de organismos extremófilos. Efectos del pH sobre la cinética enzimática. Influencia del pH en los parámetros cinéticos. Ionización de residuos esenciales. Evaluación de constantes de ionización. Identificación de los grupos ionizables implicados en los procesos de unión y catálisis. Efectos del microentorno sobre el pK. Ejemplos.
Tema 9. Cooperatividad y alosterismo.
Unión de ligandos a proteínas. Concepto y tipos de cooperatividad. Análisis de la cooperatividad. Ecuación de Adair. Ecuación de Hill. Unión de oxígeno a hemoglobina. Modelos de cooperatividad. Modelo de Monod, Wyman y Changeux. Explicación de los efectos cooperativos homótropos por el modelo MWC. Enzimas alostéricos. Sistemas K y sistemas V. Modelo de Koshland, Nemethy y Filmer. Modelo general. Ejemplo de enzima con regulación alostérica: aspartato transcarbamilasa.
Tema 10. Especificidad enzimática.
El centro activo, especificidad y estructura tridimensional. Definición de centro activo. Características del centro activo. Teorías sobre el acoplamiento entre la enzima y el sustrato. Teoría de Fisher (cerradura y llave). Teoría de Koshland ("ajuste inducido"). Hexoquinasa como ejemplo de acoplamiento inducido. Teoría de la selección conformacional. Hipótesis de unión de tres puntos. Hipótesiss que implican tensión. Estabilización del estado de transición. Evidencia que apoya la teoría del estado de transición. Anticuerpos catalíticos. Aplicaciones de anticuerpos catalíticos.
Tema 11. Estudio del centro activo.
Investigación sobre la estructura tridimensional de las proteínas: rayos X, RMN, crio microscopía electrónica. Identificación de centros de unión y catálisis. Modificación química con inhibidores irreversibles específicos. Marcadores por afinidad. Inhibidores suicidas, ejemplos con interés farmacológico. Mutagénesis dirigida. Serina-proteasas: subtilisina. Endonucleasas de restricción. Mecanismos "editoriales" y de corrección de errores: aminoacil-tRNA sintetasas.
Tema 12. Mecanismos de catálisis enzimática.
Mecanismos de catálisis. Introducción a los mecanismos de acción enzimática. Catálisis ácido-básica. Triosa fosfato isomerasa. Catálisis covalente. Serina proteasas y aminotransferasas. Catálisis con iones metálicos. Mecanismos de la alcohol deshidrogenasa y de la anhidrasa carbónica. Efecto del entorno: catálisis electrostática. Lisozima i superóxido dismutasa. Efectos de proximidad y orientación. Canalización de intermediarios. Enzimas multifuncionales. Enzimas con funciones no enzimáticas adicionales "enzimas pluriempleadas" (“moonlighting enzymes”).
Tema 13. Cofactores y ribozims.
Cofactores y ribozimas. Actividad catalítica del RNA. Tipos de ribozimas. El ribosoma es una ribozima. Significado biológico de las ribozimas. Mundo del RNA. Aplicaciones de las ribozimas.
Tema 14. Regulación de la actividad enzimática.
Regulación de la actividad enzimática. Modificación de la concentración enzimática. Regulación de la síntesis y degradación de enzimas. Mecanismos de degradación. Variación en la velocidad enzimática en función de la concentración de sustrato, producto y cofactores. Activación por precursor y retroinhibición. Significado funcional de la cooperatividad y del alosterismo. Control hormonal. Isoenzims. Polimerización-despolimerización. Unión a otras proteínas. Modificación covalente irreversible. Modificación covalente reversible. Sistemas de cascada enzimática.
Tema 15. Aplicaciones biomédicas y biotecnológicas de enzimas.
Enzimas en bioquímica clínica y biotecnología. Enzimas como agentes terapéuticos. Enzimas indicadores de patologías. Enzimas plasmáticas. Factores que afectan los niveles de enzimas plasmáticas. Ejemplos de enzimas con interés diagnóstico. Aminotransferasas. Creatina quinasa. Lactato deshidrogenasa. Indicadores de infarto de miocardio. Enzimas como reactivos en bioquímica clínica. Enzimas congénitas y errores del metabolismo, ejemplos. Enzimas en la industria. Producción a gran escala de enzimas. Aplicaciones: medicamentos, industria alimentaria, detergentes, industria textil. Enzimas inmovilizadas. Enzimas como biosensores.
Tema 16. Evolución dirigida.
Métodos para mejorar la biocatálisis. Diseño y síntesis de nuevos catalizadores. Evolución dirigida. Generación de mutantes. Selección y cribado de la actividad enzimática. Re-diseño de enzimas para modificar su termoestabilidad y enantioselectividad. Evolución adaptativa en el laboratorio.
PROBLEMAS
Habrá cinco sesiones de resolución de problemas, en las que se plantearán problemas de purificación de enzimas, determinación de parámetros cinéticos en ausencia y presencia de inhibidores, así como caracterización de mecanismos de inhibición y elucidación de los mecanismos de reacciones bi-sustrato.
Entrega de trabajos a través del Campus Virtual:
Se propondrán dos trabajos a través del Campus Virtual, que deberán ser resueltos por los equipos (de dos/tres personas) de alumnos formados al inicio del curso. Los trabajos deberán ser entregadas antes de una fecha concreta a través de la herramienta del Campus Virtual.
PRÁCTICAS
Se organizan en 2 sesiones de 4 horas en el laboratorio, una sesión de una hora en el Servicio de Análisis Químico y una sesión de tres horas en el aula de informática.
Programa: Caracterización de una enzima sobreexpresado en la levadura (Saccharomyces cerevisiae). Análisis de I'estereospecificitat de la reacción para con diferentes sustratos empleando cromatografía de gases. Determinación de los parámetros cinéticos en condiciones de estado estacionario, utilizando "software" específico.
Metodología
La asignatura de Biocatálisis consta de clases teóricas, entrega de trabajos en grupo (por el campus virtual), clases de problemas y clases de prácticas. A continuación se describe la organización y la metodología docente que se seguirá en estas actividades.
Clases de teoría:
El contenido del programa de teoría será impartido principalmente en forma de clases magistrales con soporte audiovisual. Las presentaciones utilizadas en clase estarán a disposición de los alumnos en el Campus Virtual de la asignatura antes del inicio de cada uno de los temas. Estas sesiones expositivas constituirán la parte más importante del apartado de teoría. Es recomendable que los alumnos dispongan del material publicado en el Campus Virtual en forma impresa para poder seguir las clases con más comodidad. Se aconseja que los alumnos consulten de forma regular los libros recomendados en el apartado de Bibliografía de esta guía docente para consolidar y clarificar, si es necesario, los contenidos explicados en clase. También es aconsejable que los alumnos utilicen los enlaces indicados en el Campus Virtual, que contienen vídeos y animaciones relacionados con los procesos explicados en clase.
Resolución y entrega de trabajos en grupo:
Esta actividad pretende trabajar la competencia del trabajo en equipo, mediante la organización del alumnado en grupos de trabajo en los que todos los miembros deberán participar activamente en la redacción y presentación de los trabajos.
La metodología de esta actividad será la siguiente:
Al inicio del curso los alumnos se organizarán en grupos de dos o tres personas, inscribiendo los grupos a través del Campus Virtual antes de la fecha límite indicada por el profesor. Los grupos trabajarán los temas indicados para esta actividad fuera del horario de clase. Los enunciados de las entregas se publicarán a través del Campus Virtual donde también se indicarán las fechas de entrega. La calificación obtenida será aplicable a todos los miembros del grupo de trabajo al que pertenezca el alumno.
Clases de resolución de problemas:
Habrá 5 sesiones de problemas que se dedicarán a la resolución de los tipos de problemas más relacionados con los contenidos del programa de teoría. Se pretende que estas clases sirvan para consolidar los contenidos previamente trabajados en las clases de teoría y también para que el alumno se familiarice con algunas de las estrategias experimentales, con la interpretación de datos científicos y la resolución de problemas basados en situaciones experimentales reales.
Los enunciados de los problemas se entregarán a través del Campus Virtual con antelación a la clase de problemas en la que se vayan a tratar.
Clases de prácticas:
Habrá dos sesiones de 4 horas, una sesión de una hora y una sesión de tres horas, con el siguiente contenido:
1.- Determinación de la actividad de la enzima Bdh1p en extractos de levadura (que sobre-expresan esta enzima). Cálculo de la actividad en U / mL de extracto, frente diferentes sustratos.
2.- Determinación de los parámetros cinéticos para la enzima Bdh1p frente acetoína. Preparación de mezclas de reacción con diferentes sustratos. Determinación de las velocidades iniciales frente acetoína y determinación de los parámetros cinéticos con una hoja de cálculo.
3.- Separación de sustratos y productos de las mezclas de reacción por extracción con acetato de etilo. Caracterización de los sustratos y productos de la reacción de Bdh1p mediante la separación de los mismos en una columna quiral ubicada en un cromatógrafo de gases.
4.- Utilización de un programa informático para la determinación de los parámetros cinéticos de Bdh1p. Análisis de diferentes patrones de inhibición. Utilización de un programa informático para estudiar la estructura de las enzimas.
Tutorías
Se realizará una sesión de tutoría del grupo clase antes de las pruebas parciales 1 y 2 y, a petición de los alumnos, tutorías individuales. En caso de que el número de solicitudes sea elevado se realizarán, de manera adicional, tutorías de aula que se anunciarían oportunamente a través del Campus Virtual. El objetivo de estas sesiones será el de resolver dudas, repasar conceptos básicos y orientar sobre las fuentes de información consultadas.
Material disponible en el Campus Virtual de la asignatura:
Presentaciones utilizadas por el profesor en las clases de teoría. Entregas. Enunciados de los problemas. Protocolo de las clases prácticas. Calendario de las actividades docentes (clases de aula, tutorías y evaluaciones).
Nota: se reservarán 15 minutos de una clase dentro del calendario establecido por el centro o por la titulación para que el alumnado rellene las encuestas de evaluación de la actuación del profesorado y de evaluación de la asignatura o módulo.
Actividades
| Título | Horas | ECTS | Resultados de aprendizaje |
|---|---|---|---|
| Tipo: Dirigidas | |||
| Clases de resolución de problemas | 5 | 0,2 | 4, 10, 7, 9, 13, 19, 20 |
| Clases de teoría | 35 | 1,4 | 1, 2, 3, 5, 6, 12, 11, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 22, 21, 23 |
| Sesiones de prácticas de laboratorio | 12 | 0,48 | 5, 4, 10, 6, 7, 8, 14, 19, 20, 23 |
| Tipo: Supervisadas | |||
| Tutorías en grupo | 2 | 0,08 | 6, 18, 19 |
| Tipo: Autónomas | |||
| Entregas a través del Campus Virtual | 11 | 0,44 | 5, 4, 10, 6, 7, 8, 13, 14, 16, 17, 18, 19, 20, 23 |
| Estudio | 50 | 2 | 5, 6, 12, 11, 16, 17, 18, 19, 20, 23 |
| Resolución de los problemas | 20 | 0,8 | 4, 10, 6, 7, 9, 13, 14, 17, 19, 20 |
Evaluación
Pruebas parciales de teoría. Evaluación individual (6/10).
- La evaluación de esta actividad se realizará mediante dos pruebas escritas en las que el alumno debe demostrar su grado de consecución de los conceptos teóricos.
- Cada una de las pruebas tendrá un peso global del 30%. La primera estará programada a mediados del semestre y la segunda a finales del semestre. Las dos pruebas incluirán preguntas cortas relacionadas con las clases de teoría.
Prueba de problemas. Evaluación individual (1/10).
El día de la segunda prueba parcial se deberán resolver tres problemas de los tipos tratados en las clases de problemas. El resultado de esta prueba tendrá un peso global del 10%.
Entregas por el Campus Virtual. Evaluación grupal (1,5/10). Esta actividad no es recuperable.
Se realizarán durante el curso dos entregas relacionados con el contenido dado en las clases de teoría. Los trabajos elaborados en grupos de 2-3 personas se entregarán a través del Campus Virtual. Para la valoración se tendrá en cuenta no sólo la resolución correcta del trabajo sino también su planteamiento y presentación. Todo el grupo recibirá la misma calificación.
Si se considera necesario, el profesor podrá solicitar que se rellene de manera individual un cuestionario referente al trabajo del grupo. Aunque los resultados de este cuestionario no tendrán, de entrada, un peso específico en la calificación de la asignatura, en caso de detectar valoraciones negativas de una persona por parte del resto de miembros de su grupo que demuestren que no ha participado en el trabajo, la calificación obtenida por el grupo no se le aplicará o bien se le podrá reducir.
Asistencia a las clases prácticas y realización de la memoria. Evaluación grupal (1,5/10). Esta actividad no es recuperable.
El alumno deberá llevar el material adecuado como bata, gafas de protección y el guión de prácticas (previamente trabajado en casa). Se evaluará la actitud del alumno en el laboratorio, así como su trabajo. El alumno entregará una memoria de prácticas el día fijado por el profesor en la que habrá respondido las cuestiones planteadas. La evaluación de la actitud supondrá el 25% de la nota y la evaluación de la memoria presentada, el 75% restante del total de la nota.
Evaluación global de la asignatura.
La evaluación global de la asignatura incluirá las calificaciones de las dos pruebas parciales de teoría, la prueba de problemas, la calificación de las entregas trabajadas en grupo y la calificación de las prácticas de laboratorio. Sobre un total de 10 puntos será necesario obtener una calificación global igual o superior a 5 puntos para el total de la evaluación de la asignatura.
Las personas que, por causa justificada y habiendo recibido la autorización previa del profesor, no formen parte de ningún grupo de trabajo no habrán podido demostrar la superación de algunas competencias y resultados de aprendizaje de la asignatura. En este caso, la calificación máxima que podrán obtener en la asignatura será de 8,5 puntos sobre 10.
Para aprobar la asignatura se requiere que la nota de teoría + la nota de problemas + la nota de entregas por el campus virtual + la nota de prácticas sumen un mínimo de 5 puntos de 10 posibles.
Examen de recuperación.
En caso de que se obtenga una calificación global inferior a 5 puntos, se deberá realizar una prueba de recuperación, que podrá ser de los contenidos teóricos del primer y / o segundo parcial y / o de los problemas. Las personas que a pesar de haber superado la asignatura quieran mejorar su calificación también podrán realizar esta prueba de recuperación. Hay que tener en cuenta, sin embargo, que el hecho de realizar esta prueba de recuperación de algún parcial o de problemas, implicará la renuncia a la calificación obtenida anteriormente.
Para participar en la recuperación, el alumnado debe haber sido previamente evaluado en un conjunto de actividades el peso de las que equivalga a un mínimo de dos terceras partes de la calificación total de la asignatura o módulo. Por lo tanto, el alumnado obtendrá la calificación de "No Evaluable" cuando las actividades de evaluación realizadas tengan una ponderación inferior al 67% en la calificación final.
Actividades de evaluación
| Título | Peso | Horas | ECTS | Resultados de aprendizaje |
|---|---|---|---|---|
| Exámenes parciales de teoria | 60 | 5 | 0,2 | 1, 2, 3, 6, 8, 12, 11, 13, 14, 15, 18, 19, 22, 21 |
| Prueba de resolución de problemas | 10 | 2 | 0,08 | 10, 7, 9, 13, 19 |
| Realización de la memoria de prácticas de laboratorio | 15 | 8 | 0,32 | 5, 4, 10, 6, 7, 8, 9, 13, 14, 16, 17, 18, 19, 20, 23 |
| Trabajo de Grupo, entregado a través del campus virtual | 15 | 0 | 0 | 5, 4, 10, 17, 20, 23 |
Bibliografía
Bibliografía más relevante.
Obras específicas
- Biocatalysis. Fundamentals and applications (2004). A. S. Bommarius, B. R. Riebel. Wiley-VCH Verlag GmbH & Co. Accés on line UAB:
- Biocatalysis. Biochemical Fundamentals and Applications (2018). P. Grunwald. World Scientific. 2nd Edition.
- Biomolecular kinetics. A step-by-step guide. (2017). C. Bagshaw. 1st edition. CRC Press.
- Biotransformations in Organic Chemistry. 6th ed. K. Faber (2011). Ed. Springer. Accés on line UAB:
- Enzyme Assays. A Practical Approach. R. Eisenthal and M. J. Danson (2002) 2nd ed. Oxford University Press. Oxford.
- Enzyme Kinetics: Principles and Methods, Third, enlarged and improved Edition. Bisswanger, H. 2017. WileyVCH Verlag GmbH & Co. KGaA. Accés on line UAB:
- Enzyme Kinetics: Catalysis & control: a reference of theory and best-practice methods. 2010. Purich, D.L.Elsevier Academic San Diego, California (recurs electrònic).
- Enzymes: Biochemistry, Biotechnology, Clinical Chemistry. Palmer, T., Bonner, P. 2nd ed. 2007. Elsevier. Accés on line UAB:
- Exploring proteins, a student's guideto experimental skills and methods. Price, N.C.Ed. Oxford University Press, 2009
- Evaluation of enzyme inhibitors in drug discovery. R. A. Copeland (2013). 2nd ed. Wiley Interscience. John Wiley & Sons.
https://onlinelibrary-wiley-com.are.uab.cat/doi/book/10.1002/9781118540398
- Fundamentals of Enzyme Kinetics. A. Cornish-Bowden (2012). 4th edition. Wiley-Blackwell.
- Industrial Enzymes. Structure, Function and Applications (2007). Ed. J. Polaina and A.P. MacCabe. Springer.
- Structure and Mechanism in Protein Science. A guide to Enzyme Catalysis and Protein Folding (1998). A. Fersht. W.H. Freeman & Company.
Obras Generales
- “Biochemistry” (2019). Berg, J.M., Tymoczko, J.L, Gatto, Jr., Stryer, L 9ª ed. MacMillan International. New York
- "Biochemistry" (2013), Mathews, C. K., van Holde, K. E., Appling, D., Anthony-Cahill, S. 4ª ed. Pearson Education. Upper Saddle River.
- “Voet's Principles of Biochemistry” (2018). Voet D.,Voet J.G. i Pratt C.W. 5th Edition, Global Edition (2018). Wiley.
- “Fundamentos de Bioquímica. La vida a nivel molecular" (2016). Voet D., Voet J.G. i Pratt C.W. 4ª ed. Ed. Médica Panamericana. Traduït de la 4ª ed. anglesa de l'any 2013. Accés des de la UAB: https://www-medicapanamericana-com.are.uab.cat/VisorEbookV2/Ebook/9786079356972#{%22Pagina%22:%22Portada%22,%22Vista%22:%22Indice%22,%22Busqueda%22:%22%22}
- "Bioquímica" (2013). Mathews, C. K., van Holde, K. E., Appling, D., Anthony-Cahill, S. 4ª ed. Addison/Wesley. McGraw-Hill/Interamericana. Madrid.
Traduït de la 4a ed. en anglès de l'any 2013 publicada per Pearson Education.
- "Bioquímica con aplicaciones clínicas" (2013). Stryer,L., Berg, J.M., Tymoczko, J.L. 7a ed. Ed. Reverté.
Traduït de la 7a ed. en anglès de l'any 2012 publicada per WH Freeman and Company.
- "Lehninger Principles of Biochemistry" (2017). Nelson, D.L. and Cox, M.M. 7ª ed. Freeman, New York.
- "Lehninger Principios de Bioquímica" (2014). Nelson, D.L. and Cox, M.M. 6ª ed. Omega. Barcelona.
Enlaces Web
Estarán actualizados en los archivos de la asignatura en el Campus Virtual.
Software
Los programas que se utilizarán durante el curso son:
COPASI.
COPASI es un programa para la simulación y análisis de redes bioquímicas y su dinámica.
PYMOL.
Es un programa de visualización molecular.
CHEMBIODRAW.
Software que permite dibujar estructuras biológicas y estructuras de compuestos químicos.